W niniejszym opracowaniu przedstawiono koncepcję wykorzystania gliceryny odpadowej jako składnika podłoża hodowlanego do produkcji biomasy drożdży paszo- wych w kulturze mieszanej z bakteriami octowymi. Hodowla biomasy komórkowej drożdży Candida utilis w podłożach z glicerolem jako głównym źródłem węgla daje możliwość otrzymywania wartościowego białka paszowego (SCP). Z kolei bakterie octowe jako obligatoryjne aeroby chętnie przeprowadzają biotransformację glicerolu do dihydroksyacetonu (DHA) –wspólnego związku w metabolizmie drożdży i bakterii octowych. Wykorzystanie glicerolu do produkcji biomasy drożdży paszowych zawsze wymaga etapu enzymatyczne- go przekształcenia tego substratu pod wpływem dehydrogenazy glicerolowej do DHA. Na podstawie tych przesłanek można sądzić, że koncepcja wykorzystania potencjału biochemicznego mieszanej kultury drożdży i bakterii octowych może być bardziej efektywna do utylizacji glicerolu z produkcji biodiesla niż przy udziale monokultury drożdży C. utilis, a otrzymana w ten sposób biomasa komórkowa będzie spełniała kryteria cennego źródła białka do suplementacji żywności i pasz.

Porównano produkcję enzymów zewnątrzkomórkowych przez mutanty Trichoderma reesei RUT-C30, Trichoderma reesei 18/14, Trichoderma reesei 18/15 użyte do hodowli ciągłych na podłożu z nierozcieńczoną serwatką wzbogaconą w sole mineralne. Najwyższe aktywności celulaz oznaczone metodą FPU i ksylanaz wykazywały filtraty po hodowli ciągłej Trichoderma reesei 18/15 przy niskich aktywnościach proteaz.

Przedmiotem badań była ocena właściwości przeciwutleniajacych hydrolizatów preparatu foswitynowego z jaj kurzych. Hydrolizę prowadzono z udziałem trypsyny wołowej i z proteazy z A. melleus. Wyznaczono stopień hydrolizy (DH), stężenie wolnych grup aminowych i przedstawiono profile RP-HPLC uzyskanych peptydów. W produktach oznaczano: zdolność do wymiatania wolnych rodników DPPH, chelatowania jonów żelaza (II) (FRAP) oraz siłę redukującą. Finalny stopień hydrolizy wyniósł: 33,7 i 23,2% odpowiednio dla proteazy z A. melleus i dla trypsyny. Potwierdzono to analizą przyrostu wolnych grup aminowych, których końcowe stężenie osiągnęło: 3816 μM · g^-1 i 1198,5 μM ·g^-1 dla proteazy z A. melleus i dla trypsyny. 24-godz. hydrolizat trypsynowy (0,27 μM Trolox · mg^-1) wykazał większą zdolność wymiatania wolnych rodników DPPH niż hydrolizat otrzymany proteazą z A. melleus (0,21 μM Trolox · mg^-1). Uzyskane hydrolizaty charakteryzowały się bardzo wysoką zdolnością chelatowania jonów Fe (II). Najwyższy poziom tej aktywności wynoszący: 1466,3 μg Fe²⁺ ·mg^-1 uzyskano dla hydrolizatu (24-godz.) otrzyma- nego z zastosowaniem proteazy z A. melleus.